+7 495 221-08-71 [email protected]
ТэраЭнциклопедияААмилазы Е1100

Амилазы Е1100

АМИЛАЗЫ Е1100Существует 3 разновидности Амилаз — альфа-, бета- и гамма-амилазы.
Амилазы присутствуют в растениях, животных, бактериях и других живых организмах. Например, у человека амилаза начинает действовать, переваривая пищу, уже в ротовой полости, поскольку содержится в слюне.

Добавка Е1100 в России ранее использовалась в пищевой промышленности как улучшитель муки и хлеба, что позволяло ускорить брожение теста. Но с 2008 года она была исключена из списка разрешенных добавок. Также она запрещена в странах Европейского Союза и Соединенных Штатах Америки. В некоторых же других странах она является разрешенной, например, в Канаде, Австралии и Новой Зеландии.

Ряд исследований, проведенных для здравоохранения Канады, показывают безопасность амилазы B. Licheniformis для человека. С другой стороны, возможность появления и накопления токсинов в процессе роста микроорганизмов остается. Поэтому безопасность этой добавки находится под вопросом.

Среди других способов использования Амилаз можно назвать изготовление стиральных порошков (для отстирывания пятен крахмала) и средств для мытья посуды, кормовых добавок для животных; производство тканей, а также медицину (для диагностики заболеваний).

Технологические функции: Фермент, катализатор гидролиза, средство обработки муки (класс гидролазы: гликозидазы)

Синонимы α-Амилаза (α-1,4-глюкан-4-глюкангидролаза, эндо-1,4-α-0-глю-козидаза), β-амилаза (α-1,4-глюкан-мальтогидролаза), глюкоамилаза (экзо-1,4-α-1)-глюкозидаза); английский: amylases, glycogena-se; немецкий: Amylasen; французский: amylases

Систематические номера 3.2.1.1 — α-амилаза; 3.2.1.2 — β-амилаза; 3.2.1.3 — глюкоамилаза

Внешний вид: Аморфные порошки от белого до желтовато-коричневого цвета, янтарные пасты или водные растворы от янтарного до коричневого цвета

Физико-химические свойства: растворим в воде; практически нерастворим в этаноле, хлороформе, эфире. α-Амилазы устойчивы до рН 5,7 (ячменного солода); 5,2 (бактериальная); 3,5-4,5 (грибная). Оптимум действия р-амилазы при рН 4,8-5,0, стабильность при рН 4,5-8,0. Оптимум активности глюкоамилазы при рН 4,0-5,0 и температуре 50-60°С, обладает высокой кислото- и термостойкостью.

Катализируемые реакции: α-амилаза — эндогидролиз 1,4-α-Б-глюкозидных связей в полисахаридах, содержащих более двух 1,4-α-связанных D-глюкозных единиц, с образованием мальтозы и глюкозы; р-амилаза — гидролиз 1,4-α-Б-глюкозид-ных связей с образованием мальтозы; глюкоамилаза — гидролиз концевых 1,4-, а также 1,6-связанных α-D-глюкозных остатков с образованием β-D-глюкозы

Природный источник α-Амилаза обнаружена в организме животных, в высших растениях, микромицетах и бактериях; р-амилаза и глюкоамилаза распространены в тканях высших растений.

Получение: Контролируемой ферментацией Aspergillus oryzae, Bacillus Subtilis, Aspergillus awamori и т. д., экстракцией ячменного солода

Метаболизм и токсичность: Доказательства того, что какие-либо ферменты, используемые в пищевых технологиях, вредны сами по себе, отсутствуют, тем более что в большинстве случаев ферменты в процессе обработки инактивируются. Однако остаётся возможность образования токсинов во время роста микроорганизмов, используемых для биосинтеза ферментов. Гарантировать отсутствие микотоксинов и патогенных микроорганизмов должен изготовитель препарата.
Гигиенические нормы В РФ разрешён в опаре и тесте в количестве согласно ТИ (п. 3.7.1 СанПиН 2.3.2.1293-03).

Применение: Основными областями использования амилаз являются хлебопечение, пивоварение, производство спирта и крахмалопаточная промышленность.
Крахмал — один из главных компонентов теста, при ферментативном воздействии на который можно добиться изменения свойств теста и улучшения качества хлеба. Ферментные препараты, проявляющие амилолитическую активность, являются активными биокатализаторами, многократно увеличивающими скорость гидролиза крахмала, что приводит к увеличению газо-и сахарообразующей способности муки. Вследствие этого добавление амилазы из микромицетов в количестве 0,002-0,004% от массы муки приводит к повышению скорости брожения теста, увеличению удельного объёма хлеба, улучшению физико-механичес-ких свойств мякиша, более интенсивной окраске хлебной корки, улучшению вкуса и аромата изделия, продлению его свежести. Высокая активность α-амилазы, полезная в процессе брожения, может сыграть отрицательную роль при выпечке хлеба вследствие её дезагрегирующего действия на клейстеризованный крахмал. Например, хлеб из муки из проросшего зерна, содержащего высокоактивную α-амилазу, получается низкого качества с липким мякишем. В отличие от термостабильной α-амилазы муки, грибная α-амилаза обладает низкой термостабильностью (см. выше свойства), при выпечке хлеба она быстро инактивируется ещё до момента клейстеризации крахмала. Поэтому в хлебопечении рекомендуется использовать грибную амилазу. Конечными продуктами действия амилазы на крахмал являются мальтоза и глюкоза. Это имеет положительное значение при использовании дрожжей с низкой мальтазной активностью.

Крахмал и крахмалсодержащее сырьё (кукуруза, картофель) — прекрасные источники Сахаров, получаемых в виде патоки (сиропов) и глюкозы. Технология этих продуктов включает две основные стадии: клейстеризацию крахмала и разжижение крахмального клейстера; гидролиз (осахаривание) крахмала. Для расщепления крахмала применяют три метода: кислотный, кислотно-ферментативный и ферментативный. При кислотном методе как разжижение крахмального клейстера, так и осахаривание крахмала осуществляется одним катализатором — соляной кислотой; при кислотно-ферментативном — разжижение осуществляют соляной кислотой, а гидролиз — амилазой; при ферментативном — обе стадии ведут под действием амилазы. Катализаторами служат α- и β-амилазы ячменного солода, глюкоамилазы микромицетов, бактериальная α-амилаза. Отношение различных фракций углеводов в патоке можно менять в широких пределах, используя специфичность действия α-амилазы, β-амилазы и глюкоамилазы. Карамельную патоку получают путём гидролиза крахмала соляной кислотой, глюкозную — кислотно-ферментативным или ферментативным способом с использованием глюкоамилазы, мальтозную — используя в качестве исходного сырья кукурузную муку, а в качестве катализатора — α- и β-амилазы ячменного солода. При использовании препаратов глюкоамилазы важно обращать внимание на присутствие в них трансгликозидаз, заметно понижающих выход глюкозы.

Задача пивоварения — получить высокий выход экстрактивных в-в из перерабатываемого сырья. Основным сырьём в пивоварении является ячменный солод. Выход экстракта находится в тесной взаимосвязи с активностью амилаз, образованных при солодоращении. Поскольку солодоращение с экономической точки зрения имеет ряд серьёзных недостатков, важной проблемой пивоваров является частичная замена солода несоложёным сырьём. С этой целью в затор вносят некоторое количество определённых ферментных препаратов, в том числе с амилазной активностью. Кроме того, ферменты в пивоварении применяются для стабилизации качества пива, улучшения его вкуса, аромата, стойкости при хранении. В технологии спирта при переработке зерна хлебных злаков и картофеля основная задача — полностью перевести крахмал в сбраживаемые сахара. Для этого на спиртозаводах применяют бактериальную α-амилазу, а также глюкоамилазу. Последний фермент относительно кислото- и термостабилен и способен гид-ролизовать α-1,6-гликозидные связи. Поскольку гидролиз декстринов в сбраживаемый сахар является лимитирующей реакцией процесса брожения, то высокая активность глюкоамилазы обусловливает существенное сокращение длительности брожения. При 72-х часовом брожении расход α-амилазы должен составлять 1,5-2,0 ед АС, глюкоамилазы — 6,0-6,2 ед ГлА на 1 г перерабатываемого крахмала сырья. Препарат α-амилазы рекомендуется подавать в две точки технологической схемы: 0,5 ед АС на разжижение подвариваемой массы и 1 ед АС на 1 г крахмала при осахаривании вместе с глюкоамилазой.
Товарные формы: Ферментные препараты, в том числе мультэнзимные композиции.